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Micron Document

<!DOCTYPE html>

<title>Restriktionsenzym</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">Restriktionsenzym</h1>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Restriktionsenzym

</th></tr>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="3" class="hintergrundfarbe1" style="text-align:center; font-size:smaller; font-weight:bold;">Die Restriktionsendonuklease EcoRI (Homodimer) an DNA gebunden

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner

</th></tr>

<tr>

<td>Gen-Name(n)

</td>

<td colspan="2" class="" style="text-align:center;">T2, R.

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Enzymklassifikation

</th></tr>

<tr>

<td><a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC, Kategorie</a>

</td>

<td colspan="2" class="" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=3.1.21.4">3.1.21.4</a>, <a href="Endonuklease" title="Endonuklease">Endonuklease</a>

</td></tr>

<tr>

<td>Reaktionsart

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Hydrolyse

</td></tr>

<tr>

<td>Substrat

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">DNA

</td></tr>

<tr>

<td>Produkte

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">zwei DNA-Teilstücke

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Vorkommen

</th></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Übergeordnetes <a href="Taxon" title="Taxon">Taxon</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a href="Bakterien" title="Bakterien">Bakterien</a>

</td></tr>

</tbody></table>

Restriktionsenzyme, genauer auch Restriktionsendonukleasen (REN), sind <a href="Enzym" title="Enzym">Enzyme</a>, die <a href="Desoxyribonukleins%C3%A4ure" title="Desoxyribonukleinsäure">DNA</a> an bestimmten Positionen erkennen und schneiden können. Restriktionsendonukleasen treten unter anderem in <a href="Bakterien" title="Bakterien">Bakterien</a> und <a href="Archaeen" title="Archaeen">Archaeen</a> auf<a href="#cite_note-1">[1]</a> und dienen dort der Abwehr von <a href="Bakteriophagen" title="Bakteriophagen">Bakteriophagen</a>. Die Restriktionsenzyme erkennen fremde DNA am fehlenden <a href="DNA-Methylierung" title="DNA-Methylierung">Methylierungsmuster</a> oder an einer sonst nicht vorkommenden <a href="DNA-Sequenz" class="mw-redirect" title="DNA-Sequenz">DNA-Sequenz</a> und <a href="Hydrolyse" title="Hydrolyse">hydrolysieren</a> dann die Fremd-DNA. Sie treten daher im Bakterium immer zusammen mit typischen <a href="DNA-Methyltransferase" class="mw-redirect" title="DNA-Methyltransferase">DNA-Methyltransferasen</a> auf, die der bakterieneigenen DNA kennzeichnende Muster aufprägen.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Eigenschaften">Eigenschaften</h2></div>

Damit ein Bakterium über Restriktionsenzyme als Abwehrsystem verfügen kann, sind mindestens drei funktionell unterscheidbare Proteinbereiche notwendig: Restriktions-, Methylierungs- und Sequenzerkennungsdomäne. Diese drei <a href="Proteindom%C3%A4ne" title="Proteindomäne">Domänen</a> können sich entweder auf nur einem Protein befinden oder auf mehrere verteilt sein.<a href="#cite_note-2">[2]</a>

Jede Restriktionsendonuklease erkennt eine bestimmte DNA-Basensequenz. Die <a href="Spezifit%C3%A4t" class="mw-redirect" title="Spezifität">Spezifität</a> eines Restriktionsenzyms bei einem <a href="Restriktionsverdau" title="Restriktionsverdau">Restriktionsverdau</a> ist unter anderem vom verwendeten <a href="Puffer_(Chemie)" title="Puffer (Chemie)">Puffer</a> und den <a href="Cofaktor_(Biochemie)" title="Cofaktor (Biochemie)">Cofaktoren</a> abhängig.

Restriktionsenzyme werden in der Biochemie zum Schneiden von DNA an definierten Stellen eingesetzt, z. B. bei einer Restriktionsanalyse (ein Restriktionsverdau mit anschließender <a href="Agarose-Gelelektrophorese" title="Agarose-Gelelektrophorese">Agarose-Gelelektrophorese</a>) oder einer <a href="Klonierung" title="Klonierung">Klonierung</a>. Daher werden diese Enzyme auch als molekulare Scheren bezeichnet. Um die Schnittenden wieder <a href="Kovalente_Bindung" title="Kovalente Bindung">kovalent</a> zusammenzufügen, wird (bei <a href="Sticky_end" class="mw-redirect" title="Sticky end">sticky ends</a> erst nach einer <a href="Hybridisierung_(Molekularbiologie)" title="Hybridisierung (Molekularbiologie)">Hybridisierung</a>) eine <a href="Ligase" title="Ligase">Ligase</a> benutzt. Bei falschen Umgebungsbedingungen kann auch unspezifisch restringiert werden, was als <a href="Star-Aktivit%C3%A4t" title="Star-Aktivität">Star-Aktivität</a> bezeichnet wird. Die Spezifität von Restriktionsendonukleasen kann durch ein <a href="Proteindesign" title="Proteindesign">Proteindesign</a> gezielt an eine gewünschte DNA-Sequenz angepasst werden, z. B. bei <a href="Zinkfingernuklease" class="mw-redirect" title="Zinkfingernuklease">Zinkfingernukleasen</a>.

Die Positionen der Schnittstellen einzelner Restriktionsenzyme lassen sich in <a href="Restriktionskarte" title="Restriktionskarte">Restriktionskarten</a> einer DNA darstellen. Solche Karten gibt es beispielsweise für <a href="Genom" title="Genom">Genome</a> und <a href="Plasmid" title="Plasmid">Plasmide</a>. Über die Länge der DNA-Fragmente, die beim Schneiden der DNA durch Restriktionsenzyme entstehen, können DNA-Abschnitte im Vergleich mit einer Restriktionskarte identifiziert werden.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Klassifizierung">Klassifizierung</h2></div>

Nach ihren Eigenschaften unterscheidet man vier Haupttypen, die sich noch weiter in mehrere Subtypen aufspalten:<a href="#cite_note-3">[3]</a>

<ul><li>Typ I schneidet die DNA an einer zufälligen Stelle weit von der Erkennungssequenz entfernt. Benötigt <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">ATP</a> und transferiert eine Methylgruppe von S-Adenosyl-Methionin.</li>

<li>Typ II schneidet die DNA innerhalb oder in unmittelbarer Nähe der Erkennungssequenz. Benötigt kein ATP und hat keine Methyltransferase-Aktivität.</li>

<li>Typ III schneidet die DNA etwa 20 bis 25 Basenpaare von der Erkennungssequenz entfernt. Benötigt ATP und transferiert eine Methylgruppe von S-Adenosyl-Methionin.</li>

<li>Typ IV schneidet nur methylierte / hydroxymethylierte / glucosyl-hydroxymethylierte DNA – im Gegensatz zu den Typen I-III, die durch Methylierungsmuster gehemmt werden.<a href="#cite_note-4">[4]</a><a href="#cite_note-5">[5]</a></li>

<li>Typ V (z. B. der <a href="Cas9" title="Cas9">cas9</a>-gRNA-Komplex von CRISPRs) nutzt Guide-RNAs (gRNAs), um spezifische nicht-palindromische Sequenzen auf eindringenden Organismen anzugreifen. Er kann DNA variabler Länge schneiden, wenn eine geeignete Guide-RNA bereitgestellt wird. Wegen ihrer Flexibilität und einfachen Anwendung sind Typ-V-Restriktionsenzyme vielversprechende Kandidaten für zukünftige gentechnische Anwendungen.<a href="#cite_note-6">[6]</a><a href="#cite_note-pmid20056882-7">[7]</a> Siehe auch <a href="Single_Guide_RNA" title="Single Guide RNA">sgRNA</a>.</li></ul>

Der Typ II hat als bekannte Subtypen den Typ IIS und Typ IIG, die außerhalb der Erkennungssequenz schneiden.<a href="#cite_note-8">[8]</a>

Im allgemeinen Sprachgebrauch wird der Begriff Restriktionsenzym meist mit den Restriktionsendonukleasen vom Typ II gleichgesetzt, da die Enzyme der Typen I und III in der Molekularbiologie nur eine geringe Bedeutung besitzen. Die Namen der Restriktionsenzyme geben ihre Herkunft an. Der erste Buchstabe steht für die <a href="Gattung_(Biologie)" title="Gattung (Biologie)">Gattung</a>, der zweite und dritte für die <a href="Art_(Biologie)" title="Art (Biologie)">Art</a>, erweitert wird es durch Namenszusätze und die chronologische Abfolge der Entdeckung. Das Enzym <a href="EcoRI" title="EcoRI">EcoRI</a> ist beispielsweise das erste Enzym, das im Stamm <a href="Escherichia_coli" title="Escherichia coli">Escherichia coli</a> R(rough) gefunden wurde, und SmaI das erste Enzym aus <a href="Serratia_marcescens" title="Serratia marcescens">Serratia marcescens</a>. Restriktionsenzyme unterschiedlicher Herkunft mit identischer Erkennungssequenz und gleichem Schnittmuster werden <a href="Isoschizomer" title="Isoschizomer">Isoschizomere</a> genannt. Schneiden sie innerhalb derselben Sequenz, hinterlassen aber unterschiedliche Schnittenden, bezeichnet man sie als <a href="Neoschizomer" title="Neoschizomer">Neoschizomere</a>.

Die Erkennungssequenzen der Restriktionsendonukleasen vom Typ II bestehen meist aus <a href="Palindromische_Sequenz" title="Palindromische Sequenz">palindromischen Sequenzen</a> von vier, sechs oder acht Basenpaaren. Der Schnitt kann gerade sein (engl. blunt ends, deut. stumpfe Enden oder glatte Enden, z. B. SmaI). Solche blunt ends ergeben im Zuge einer <a href="Klonierung" title="Klonierung">Klonierung</a> eine geringere Ausbeute bei der <a href="Ligation" title="Ligation">Ligation</a>. Die Erkennungssequenz von SmaI lautet: 5'-CCCGGG-3'. Der Schnitt erfolgt zwischen dem C und dem G:

Der Schnitt kann auch versetzt sein (<a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a> sticky ends, <a href="Deutsche_Sprache" title="Deutsche Sprache">deutsch</a> klebrige Enden, z. B. <a href="EcoRI" title="EcoRI">EcoRI</a>). Die Erkennungssequenz von EcoRI lautet: 5'-GAATTC-3'. Der Schnitt erfolgt zwischen dem G und dem A:

Klebrige Enden sind leichter <a href="Ligation" title="Ligation">ligierbar</a>, da sie miteinander hybridisieren können und sich daher häufiger zusammenfinden.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Beispiele">Beispiele</h2></div>

<caption>Ausgewählte Beispiele für Restriktionsendonukleasen vom Typ II Subtyp P<a href="#cite_note-pmid6243774-9">[9]</a><a href="#cite_note-isbn0-7167-4366-3-10">[10]</a>

</caption>

<th>Enzym</th>

<th>Quelle</th>

<th>Erkennungssequenz</th>

<th>Schnitt</th>

<th>Enden

</th></tr>

<tr>

<td><a href="EcoRI" title="EcoRI">EcoRI</a></td>

<td><a href="Escherichia_coli" title="Escherichia coli">Escherichia coli</a>

</td>

<td>

<pre>5'-GAATTC-3'

3'-CTTAAG-5'

</pre>

</td>

<td>

<pre>5'-G AATTC-3'

3'-CTTAA G-5'

</pre>

</td>

<td>5'–Überhang mit vier Basen (klebrige Enden)

</td></tr>

<tr>

<td><a href="EcoRV" title="EcoRV">EcoRV</a></td>

<td>Escherichia coli

</td>

<td>

<pre>5'-GATATC-3'

3'-CTATAG-5'

</pre>

</td>

<td>

<pre>5'-GAT ATC-3'

3'-CTA TAG-5'

</pre>

</td>

<td>kein Überhang (glatte Enden)

</td></tr>

<tr>

<td><a href="BamHI" title="BamHI">BamHI</a></td>

<td><a href="Bacillus_amyloliquefaciens" title="Bacillus amyloliquefaciens">Bacillus amyloliquefaciens</a>

</td>

<td>

<pre>5'GGATCC

3'CCTAGG

</pre>

</td>

<td>

<pre>5'---G GATCC---3'

3'---CCTAG G---5'

</pre>

</td>

<td>5'–Überhang mit vier Basen (klebrige Enden)

</td></tr>

<tr>

<td><a href="HindIII" title="HindIII">HindIII</a></td>

<td><a href="Haemophilus_influenzae" class="mw-redirect" title="Haemophilus influenzae">Haemophilus influenzae</a>

</td>

<td>

<pre>5'AAGCTT

3'TTCGAA

</pre>

</td>

<td>

<pre>5'---A AGCTT---3'

3'---TTCGA A---5'

</pre>

</td>

<td>5'–Überhang mit vier Basen (klebrige Enden)

</td></tr>

<tr>

<td><a href="HaeIII" title="HaeIII">HaeIII</a></td>

<td><a href="Haemophilus_influenzae#Haemophilus_aegyptius" class="mw-redirect" title="Haemophilus influenzae">Haemophilus aegyptius</a>

</td>

<td>

<pre>5'GGCC

3'CCGG

</pre>

</td>

<td>

<pre>5'---GG CC---3'

3'---CC GG---5'

</pre>

</td>

<td>kein Überhang (glatte Enden)

</td></tr>

<tr>

<td>Neisseria denitrificans

</td>

<td>

<pre>5'-CATATG-3'

3'-GTATAC-5'

</pre>

</td>

<td>

<pre>5'-CA TATG-3'

3'-GTAT AC-5'

</pre>

</td>

<td>5'–Überhang mit zwei Basen (klebrige Enden)

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Streptomyces_achromogenes" title="Streptomyces achromogenes">Streptomyces achromogenes</a>

</td>

<td>

<pre>5'-GAGCTC-3'

3'-CTCGAG-5'

</pre>

</td>

<td>

<pre>5'-GAGCT C-3'

3'-C TCGAG-5'

</pre>

</td>

<td>3'–Überhang mit vier Basen (klebrige Enden)

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Serratia_marcescens" title="Serratia marcescens">Serratia marcescens</a>

</td>

<td>

<pre>5'-CCCGGG-3'

3'-GGGCCC-5'

</pre>

</td>

<td>

<pre>5'-CCC GGG-3'

3'-GGG CCC-5'

</pre>

</td>

<td>kein Überhang (glatte Enden)

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Proteus_vulgaris" title="Proteus vulgaris">Proteus vulgaris</a>

</td>

<td>

<pre>5'-CGATCG-3'

3'-GCTAGC-5'

</pre>

</td>

<td>

<pre>5'-CGAT CG-3'

3'-GC TAGC-5'

</pre>

</td>

<td>3'–Überhang mit zwei Basen (klebrige Enden)

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Streptomyces_achromogenes" title="Streptomyces achromogenes">Streptomyces achromogenes</a>

</td>

<td>

<pre>5'GAGCTC

3'CTCGAG

</pre>

</td>

<td>

<pre>5'---GAGCT C---3'

3'---C TCGAG---5'

</pre>

</td>

<td>

</td></tr>

<tr>

<td>Streptomyces albus

</td>

<td>

<pre>5'GTCGAC

3'CAGCTG

</pre>

</td>

<td>

<pre>5'---G TCGAC---3'

3'---CAGCT G---5'

</pre>

</td>

<td>(stumpfe Enden)

</td></tr>

<tr>

<td>Streptomyces caespitosus

</td>

<td>

<pre>5'AGTACT

3'TCATGA

</pre>

</td>

<td>

<pre>5'---AGT ACT---3'

3'---TCA TGA---5'

</pre>

</td>

<td>

</td></tr>

<tr>

<td>Streptomyces phaeochromogenes

</td>

<td>

<pre>5'-GCATGC-3'

3'-CGTACG-5'

</pre>

</td>

<td>

<pre>5'-GCATG C-3'

3'-C GTACG-5'

</pre>

</td>

<td>3'–Überhang mit vier Basen (klebrige Enden)

</td></tr>

<tr>

<td>Xanthomonas badrii

</td>

<td>

<pre>5'-TCTAGA-3'

3'-AGATCT-5'

</pre>

</td>

<td>

<pre>5'-T CTAGA-3'

3'-AGATC T-5'

</pre>

</td>

<td>5'–Überhang mit vier Basen (klebrige Enden)

</td></tr></tbody></table>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Geschichte">Geschichte</h2></div>

Mit der Entdeckung der Restriktionsenzyme 1967/68<a href="#cite_note-11">[11]</a> durch Isolierung aus Bakterien begann die Entwicklung der <a href="Molekularbiologie" title="Molekularbiologie">Molekularbiologie</a>. Sie ermöglichen die gezielte Herstellung von DNA-Fragmenten (Restriktionsfragmente), die dann isoliert und seit 1972 mit Hilfe von Ligasen zu neuen Konstruktionen zusammengesetzt werden können. Enzyme, die klebrige Enden erzeugen, sind dabei besonders hilfreich, da sich die überlappenden Enden leicht miteinander verbinden lassen. Der erste Artikel einer Forschergruppe der <a href="Stanford_University" title="Stanford University">Stanford University</a> School of Medicine erschien 1973 in den <a href="Proceedings_of_the_National_Academy_of_Sciences" class="mw-redirect" title="Proceedings of the National Academy of Sciences">Proceedings of the National Academy of Sciences</a>. Für ihre grundlegenden Arbeiten zur „Entdeckung der Restriktionsenzyme und ihre Anwendung in der Molekulargenetik“ bekamen <a href="Werner_Arber" title="Werner Arber">Werner Arber</a>, <a href="Daniel_Nathans" title="Daniel Nathans">Daniel Nathans</a> und <a href="Hamilton_Othanel_Smith" title="Hamilton Othanel Smith">Hamilton Othanel Smith</a> <a href="1978" title="1978">1978</a> den <a href="Nobelpreis_f%C3%BCr_Medizin" class="mw-redirect" title="Nobelpreis für Medizin">Nobelpreis für Physiologie oder Medizin</a>.<a href="#cite_note-12">[12]</a>

Der Name Restriktionsenzym stammt von dem bakteriellen Restriktions-Modifikationssystem, das der Abwehr fremder (viraler) DNA dient. Viele Bakterien besitzen stammspezifische Restriktionsendonukleasen. In der eigenen DNA sind die entsprechenden Erkennungssequenzen modifiziert (<a href="DNA-Methylierung" title="DNA-Methylierung">methyliert</a>) und werden daher nicht geschnitten. Wenn <a href="Viren" title="Viren">Viren</a>, die sich in den Bakterien vermehren (<a href="Bakteriophage" class="mw-redirect" title="Bakteriophage">Bakteriophagen</a>), ihre DNA in die Zellen injizieren, ist diese nicht methyliert und wird abgebaut. Nur Viren, die aus Bakterien desselben Stammes kommen, besitzen das richtige Methylierungsmuster und können sich weiter vermehren. Die Vermehrung der Viren ist damit auf diesen Stamm eingeschränkt oder restringiert. (Restriktion = Beschränkung).

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><a href="#cite_ref-1">↑</a> Applied Microbial Systematics, F. G. Priest, Michael Goodfellow, ISBN 0-7923-6518-6, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://books.google.de/books?id=to76XXSL6iEC&pg=PA23&q=restriction+enzyme#v=onepage">eingeschränkte Vorschau</a> in der Google-Buchsuche.

</li>

<li id="cite_note-2"><a href="#cite_ref-2">↑</a> Cornel Mülhardt: <a href="Der_Experimentator" title="Der Experimentator">Der Experimentator</a>: Molekularbiologie/Genomics, Springer 2008, ISBN 3-8274-2036-9, Seite 48 (<a rel="nofollow" class="external text" href="http://books.google.com/books?id=vW07qhAzdfcC&lpg=PA48&ots=nC1Chnf7At&dq=restriktionsenzym%20restriktionsdom%C3%A4ne&pg=PA48#v=onepage&q&f=false">Vorschau</a> bei Google Books).

</li>

<li id="cite_note-3"><a href="#cite_ref-3">↑</a> Roberts, R.J. et al. (2003): <a rel="nofollow" class="external text" href="http://nar.oxfordjournals.org/cgi/reprint/31/7/1805.pdf">A nomenclature for restriction enzymes, DNA methyltransferases, homing endonucleases and their genes.</a> (PDF; 93 kB) In: <a href="Nucleic_Acids_Res." class="mw-redirect" title="Nucleic Acids Res.">Nucleic Acids Res.</a> Bd. 31, S. 1805–1812. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12654995?dopt=Abstract">PMID 12654995</a>

</li>

<li id="cite_note-4"><a href="#cite_ref-4">↑</a> Cornel Mülhardt: Allgemeine Mikrobiologie, Georg Fuchs, Hans G. Schlegel, Georg Thieme Verlag, 2006, ISBN 3-13-444608-1, Seite 468 <a rel="nofollow" class="external text" href="https://books.google.de/books?id=m9cKJgRxPbsC&pg=PA468&q=Typ-IV#v=onepage">eingeschränkte Vorschau</a> in der Google-Buchsuche.

</li>

<li id="cite_note-5"><a href="#cite_ref-5">↑</a> Cornel Mülhardt: Der Experimentator: Molekularbiologie/Genomics, Springer 2008, ISBN 3-8274-2036-9, Seite 48 (<a rel="nofollow" class="external text" href="http://books.google.com/books?id=vW07qhAzdfcC&lpg=PA48&ots=nC1Chnf7At&dq=restriktionsenzym%20restriktionsdom%C3%A4ne&pg=PA48#v=onepage&q&f=false">Vorschau</a> bei Google Books).

</li>

<li id="cite_note-6"><a href="#cite_ref-6">↑</a> R. Barrangou, C. Fremaux, H. Deveau, M. Richards, P. Boyaval, S. Moineau, D. A. Romero, P. Horvath: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">CRISPR provides acquired resistance against viruses in prokaryotes</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Science</cite>. 315. Jahrgang, Nr. 5819, März 2007, S. 1709–1712, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1126/science.1138140">10.1126/science.1138140</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17379808?dopt=Abstract">PMID 17379808</a>, <a href="Bibcode" title="Bibcode">bibcode</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://ui.adsabs.harvard.edu/abs/2007Sci...315.1709B">2007Sci...315.1709B</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Restriktionsenzym&rft.atitle=CRISPR+provides+acquired+resistance+against+viruses+in+prokaryotes&rft.au=R.+Barrangou%2C+C.+Fremaux%2C+H.+Deveau%2C+...&rft.date=2007-03&rft.doi=10.1126%2Fscience.1138140&rft.genre=journal&rft.issue=5819&rft.jtitle=Science&rft.pages=1709-1712&rft.pmid=17379808&rft.volume=315.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-pmid20056882-7"><a href="#cite_ref-pmid20056882_7-0">↑</a> P. Horvath, R. Barrangou: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">CRISPR/Cas, the immune system of bacteria and archaea</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Science</cite>. 327. Jahrgang, Nr. 5962, Januar 2010, S. 167–170, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1126/science.1179555">10.1126/science.1179555</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20056882?dopt=Abstract">PMID 20056882</a>, <a href="Bibcode" title="Bibcode">bibcode</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://ui.adsabs.harvard.edu/abs/2010Sci...327..167H">2010Sci...327..167H</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Restriktionsenzym&rft.atitle=CRISPR%2FCas%2C+the+immune+system+of+bacteria+and+archaea&rft.au=P.+Horvath%2C+R.+Barrangou&rft.date=2010-01&rft.doi=10.1126%2Fscience.1179555&rft.genre=journal&rft.issue=5962&rft.jtitle=Science&rft.pages=167-170&rft.pmid=20056882&rft.volume=327.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-8"><a href="#cite_ref-8">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.neb-online.de/klonierung-synthetische-biologie/restriktionsenzyme/">Restriktionsenzyme - Werkzeuge der Molekularbiologie.</a> In: New England Biolabs GmbH. Abgerufen am 27. Februar 2020.<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3ARestriktionsenzym&rft.title=Restriktionsenzyme+-+Werkzeuge+der+Molekularbiologie&rft.description=Restriktionsenzyme+-+Werkzeuge+der+Molekularbiologie&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.neb-online.de%2Fklonierung-synthetische-biologie%2Frestriktionsenzyme%2F">

</li>

<li id="cite_note-pmid6243774-9"><a href="#cite_ref-pmid6243774_9-0">↑</a> R. J. Roberts: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Restriction and modification enzymes and their recognition sequences</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Nucleic Acids Research</cite>. 8. Jahrgang, Nr. 1, Januar 1980, S. r63–r80, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1093/nar%2F8.1.197-d">10.1093/nar/8.1.197-d</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/6243774?dopt=Abstract">PMID 6243774</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC327257/">PMC 327257</a> (freier Volltext) – (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Restriktionsenzym&rft.atitle=Restriction+and+modification+enzymes+and+their+recognition+sequences&rft.au=R.+J.+Roberts&rft.date=1980-01&rft.doi=10.1093%2Fnar%2F8.1.197-d&rft.genre=journal&rft.issue=1&rft.jtitle=Nucleic+Acids+Research&rft.pages=r63-r80&rft.pmc=327257&rft.pmid=6243774&rft.volume=8.+Jahrgang" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-isbn0-7167-4366-3-10"><a href="#cite_ref-isbn0-7167-4366-3_10-0">↑</a> Harvey F. Lodish: <cite style="font-style:italic">Molecular Cell Biology</cite>. 5. Auflage. W. H. Freeman and Company, New York 2004, ISBN 0-7167-4366-3 (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://archive.org/details/molecularcellbio00harv">archive.org</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Restriktionsenzym&rft.au=Harvey+F.+Lodish&rft.btitle=Molecular+Cell+Biology&rft.date=2004&rft.edition=5&rft.genre=book&rft.isbn=0716743663&rft.place=New+York&rft.pub=W.+H.+Freeman+and+Company" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-11"><a href="#cite_ref-11">↑</a> Hans-Peter Kröner: Humangenetik. In: <a href="Werner_E._Gerabek" title="Werner E. Gerabek">Werner E. Gerabek</a>, Bernhard D. Haage, <a href="Gundolf_Keil" title="Gundolf Keil">Gundolf Keil</a>, Wolfgang Wegner (Hrsg.): Enzyklopädie Medizingeschichte. De Gruyter, Berlin 2005, ISBN 3-11-015714-4, S. 635–641, hier: S. 640 (Humangenetik in der molekularbiologischen Epoche).

</li>

<li id="cite_note-12"><a href="#cite_ref-12">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.nobelprize.org/prizes/medicine/1978/summary/">Informationen</a> der <a href="Nobelpreis" title="Nobelpreis">Nobelstiftung</a> zur Preisverleihung 1978 an Werner Arber, Daniel Nathans und Hamilton O. Smith (englisch).

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<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://rebase.neb.com/rebase/">REBASE</a> – umfassendste Datenbank aller bekannten Restriktionsenzyme, einschließlich Verfügbarkeit durch alle kommerziellen Hersteller (englisch)</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://tools.neb.com/NEBcutter2/index.php">NEBCutter</a> – Web-basiertes Programm zum Schneiden von DNA mit sämtlichen verfügbaren Restriktionsenzymen; beachtet Methylierungssensitivitäten; Simulation von Gelen (englisch)</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://watcut.uwaterloo.ca/watcut/watcut/template.php">WatCut</a> – Web-basiertes Programm zum Schneiden von DNA mit Restriktionsenzymen (englisch)</li></ul>

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Normdaten (Sachbegriff): <a href="Gemeinsame_Normdatei" title="Gemeinsame Normdatei">GND</a>: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://d-nb.info/gnd/4266678-8">4266678-8</a> </div>

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